SOD的分离纯化方法有哪些?SOD的分离纯化方法很多,主要有:①根据蛋白质溶解度不同的分离方法,蛋白质的盐析、等电点沉淀法、低温有机溶剂沉淀法。②根据蛋白质分子大小的差别的分离方法,透析与超滤、凝胶过滤法。③根据蛋白质带电性质进行分离,电泳法、离子交换层析法。④根据配体特异性的分离方法,亲和色谱法。
大部分酶都可溶于水、稀盐、稀酸或碱溶液,少数与脂类结合的蛋白质则溶于乙醇、丙酮、丁醇等有机溶剂中,因此,可采用水溶液提取分离和纯化酶。稀盐和缓冲系统的水溶液对酶稳定性好、溶解度大,是提取酶最常用的溶剂,通常用量是原材料体积的1至5倍,提取时需要均匀的搅拌,以利于酶的溶解。提取的温度要视有效成份性质而定。一方面,多数酶的溶解度随着温度的升高而增大,因此,温度高利于溶解,缩短提取时间。但另一方面,温度升高会使酶变性失活,因此,基于这一点考虑提取酶时一般采用低温操作。
由于SOD是金属酶,所以SOD对热比较稳定。一般情况下,SOD表现出短时间的耐热性能,据资料报道当反应温度为88℃,时间为15至30分钟时对酶活性的影响不大。而一般杂蛋白在55℃以上时就容易变性。因此,采用热击变性法对粗酶进行处理,以除去一部分杂蛋白。
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